Les radiations qui réduiraient l’ADN de nos propres cellules en confettis génétiques n’ont rien à voir avec le dur à cuire microscopique connu sous le nom de tardigrade, et nous venons juste de comprendre comment ces créatures sont si résistantes.
Leur protection fonctionne en partie grâce au bouclier fourni par une protéine spéciae de « suppression des dommages » appelée Dsup. La manière exacte dont cette armure moléculaire assure la protection n’est pas si claire que cela ; maintenant, un modèle informatisé de la protéine interagissant avec l’ADN pourrait fournir un point de départ.
Les tardigrades – affectueusement appelés « oursons d’eau » – sont un embranchement d’animaux semblables à des vers, célèbres pour leur physiologie robuste. Leurs talents consistent notamment à vitrifier leurs parties gluantes pour éviter les dommages causés par le dessèchement, à se refroidir confortablement dans le vide et à hiberner pendant que le monde va au diable.
Nous connaissons le potentiel de Dsup pour protéger l’ADN depuis quelques années maintenant, l’ayant mis à l’épreuve lors de diverses expériences.
Glissée dans une culture de cellules humaines, par exemple, la protéine réduit d’environ 40 % la destruction causée par une dose de rayons X. Elle semble également protéger l’ADN de façon plus que satisfaisante contre les effets corrosifs des radicaux hydroxyles.
D’une manière ou d’une autre, en s’accrochant à des brins d’acide nucléique, la protéine dévie ou absorbe des éléments indésirables qui, autrement, seraient nuisibles à la cellule vivante.
À la recherche d’autres indices, une équipe de chercheurs du Centre de biotechnologie et de génomique végétales de l’université polytechnique de Madrid a maintenant utilisé des séquences génétiques du tardigrade Ramazzottius varieornatus pour prédire l’arrangement des composants d’acides aminés de Dsup.
Afin de pouvoir les comparer, ils ont également développé un modèle similaire pour une autre protéine qui était relativement proche de Dsup, celle trouvée dans une deuxième espèce de tardigrade appelée Hypsibius exemplaris.
À partir de là, il a fallu combiner numériquement chaque protéine avec un modèle d’ADN et comparer les complexes résultants avec les composants individuels qui se sont installés d’eux-mêmes.
Cela ne veut pas dire que la tâche était simple – calculer l’activité d’une paire de protéines Dsup avec un modèle informatisé d’un petit morceau d’ADN demandait de cartographier des centaines de milliers d’atomes numériques, poussant la technologie des superordinateurs à ses limites absolues.
Les résultats ont révélé que des sections particulièrement désordonnées de la protéine Dsup pouvaient se plier pour se conformer à la structure de l’ADN, adaptant sa forme pour s’adapter à une séquence sous-jacente – comme une armure moléculaire.
« Nos résultats suggèrent que la protéine est intrinsèquement désordonnée, ce qui permet à Dsup d’ajuster sa structure pour épouser la forme de l’ADN », écrivent les chercheurs dans leur rapport.
Ce degré unique de désordre et de flexibilité implique qu’il y a quelque chose dans les interactions électrostatiques entre les deux molécules qui lui donne son étrange talent de protection.
Il n’est pas déraisonnable d’imaginer que la protéine puisse agir comme un exosquelette génétique, à la fois comme un bouclier et comme un support.
Toute précision sur la façon dont les radiations affectent la protéine au niveau physique devra être élaborée dans les expériences futures, mais la nature désordonnée de la Dsup et sa capacité à se déformer en une conformation protectrice est déjà une pièce importante du puzzle.
Non seulement cette protéine est utile pour comprendre les talents de défenseur de la mort des tardigrades, mais elle pourrait aussi contribuer à la fabrication de revêtements protecteurs pour les produits pharmaceutiques, voire à la protection de notre propre corps contre les radiations.
Si nous devons un jour faire face aux dangers des voyages spatiaux, nous pourrions avoir besoin d’un ou deux trucs dans nos manches pour faire face aux fortes doses de radiation.
Mais pour l’instant, il est préférable de laisser la protection solaire de notre ADN à la science-fiction. Nous ne savons toujours pas comment le Dsup a évolué, ni même quels autres effets il pourrait avoir sur le corps du tardigrade. Après tout, c’est une petite bête bizarre.
Cette recherche a été publiée dans Scientific Reports.
Source
Les tardigrades – affectueusement appelés « oursons d’eau » – sont un embranchement d’animaux semblables à des vers, célèbres pour leur physiologie robuste. Leurs talents consistent notamment à vitrifier leurs parties gluantes pour éviter les dommages causés par le dessèchement, à se refroidir confortablement dans le vide et à hiberner pendant que le monde va au diable.
Nous connaissons le potentiel de Dsup pour protéger l’ADN depuis quelques années maintenant, l’ayant mis à l’épreuve lors de diverses expériences.
Glissée dans une culture de cellules humaines, par exemple, la protéine réduit d’environ 40 % la destruction causée par une dose de rayons X. Elle semble également protéger l’ADN de façon plus que satisfaisante contre les effets corrosifs des radicaux hydroxyles.
D’une manière ou d’une autre, en s’accrochant à des brins d’acide nucléique, la protéine dévie ou absorbe des éléments indésirables qui, autrement, seraient nuisibles à la cellule vivante.
À la recherche d’autres indices, une équipe de chercheurs du Centre de biotechnologie et de génomique végétales de l’université polytechnique de Madrid a maintenant utilisé des séquences génétiques du tardigrade Ramazzottius varieornatus pour prédire l’arrangement des composants d’acides aminés de Dsup.
Afin de pouvoir les comparer, ils ont également développé un modèle similaire pour une autre protéine qui était relativement proche de Dsup, celle trouvée dans une deuxième espèce de tardigrade appelée Hypsibius exemplaris.
À partir de là, il a fallu combiner numériquement chaque protéine avec un modèle d’ADN et comparer les complexes résultants avec les composants individuels qui se sont installés d’eux-mêmes.
Cela ne veut pas dire que la tâche était simple – calculer l’activité d’une paire de protéines Dsup avec un modèle informatisé d’un petit morceau d’ADN demandait de cartographier des centaines de milliers d’atomes numériques, poussant la technologie des superordinateurs à ses limites absolues.
Les résultats ont révélé que des sections particulièrement désordonnées de la protéine Dsup pouvaient se plier pour se conformer à la structure de l’ADN, adaptant sa forme pour s’adapter à une séquence sous-jacente – comme une armure moléculaire.
« Nos résultats suggèrent que la protéine est intrinsèquement désordonnée, ce qui permet à Dsup d’ajuster sa structure pour épouser la forme de l’ADN », écrivent les chercheurs dans leur rapport.
Ce degré unique de désordre et de flexibilité implique qu’il y a quelque chose dans les interactions électrostatiques entre les deux molécules qui lui donne son étrange talent de protection.
Il n’est pas déraisonnable d’imaginer que la protéine puisse agir comme un exosquelette génétique, à la fois comme un bouclier et comme un support.
Toute précision sur la façon dont les radiations affectent la protéine au niveau physique devra être élaborée dans les expériences futures, mais la nature désordonnée de la Dsup et sa capacité à se déformer en une conformation protectrice est déjà une pièce importante du puzzle.
Non seulement cette protéine est utile pour comprendre les talents de défenseur de la mort des tardigrades, mais elle pourrait aussi contribuer à la fabrication de revêtements protecteurs pour les produits pharmaceutiques, voire à la protection de notre propre corps contre les radiations.
Si nous devons un jour faire face aux dangers des voyages spatiaux, nous pourrions avoir besoin d’un ou deux trucs dans nos manches pour faire face aux fortes doses de radiation.
Mais pour l’instant, il est préférable de laisser la protection solaire de notre ADN à la science-fiction. Nous ne savons toujours pas comment le Dsup a évolué, ni même quels autres effets il pourrait avoir sur le corps du tardigrade. Après tout, c’est une petite bête bizarre.
Cette recherche a été publiée dans Scientific Reports.
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